Příprava želatin a hydrolyzátů z kuřecího kolagenu a možnosti jejich aplikací

DSpace Repository

Language: English čeština 

Příprava želatin a hydrolyzátů z kuřecího kolagenu a možnosti jejich aplikací

Show simple item record

dc.contributor.advisor Mokrejš, Pavel
dc.contributor.author Prokopová, Aneta
dc.date.accessioned 2024-07-23T13:16:01Z
dc.date.available 2024-07-23T13:16:01Z
dc.date.issued 2019-09-01
dc.identifier Elektronický archiv Knihovny UTB
dc.identifier.isbn 978-80-7678-261-7 cs
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10563/55206
dc.description.abstract S rostoucí spotřebou drůbežího masa ve světě se nabízí možnosti využití kuřecích žaludků na kolagenní produkty. Tyto odpady vznikají na jatkách ve velkém množství a vzhledem k jejich biologické povaze je nutné s nimi zacházet tak, aby nedocházelo ke znečišťování životního prostředí. Kolagen z drůbežích žaludků je perspektivním surovinovým zdrojem pro výrobu želatin a hydrolyzátů. Biotechnologickou metodou za použití proteolytických enzymů vyrobených submerzní fermentací geneticky modifikovaných mikroorganismů lze připravit vysoce kvalitní kolagenní produkty. Drůbeží želatiny mají podobné aminokyselinové složení jako komerční kolageny, avšak odlišné reologické a gelové vlastnosti. Volbou vhodných procesních podmínek lze dosáhnout takových změn na molekulární úrovni kolagenu, které umožní následně připravit produkty s cílenými vlastnostmi pro pokročilé kosmetické, farmaceutické, medicínské či potravinářské aplikace. Disertační práce se zabývá inovativní přípravou kolagenních produktů z netradiční suroviny (kuřecí žaludky) enzymatickou hydrolýzou. V literární rešerši je zhodnocen současný stav řešené problematiky a možnosti aplikací kolagenních produktů. Na základě rešerše byly vytyčeny cíle výzkumu i) za zvolených procesních podmínek vícestupňové extrakce vyextrahovat želatiny; ii) připravit želatiny s pevností gelu kolem 150 Bloom; iii) kolagenní produkty budou vhodné pro aplikaci v potravinářském a kosmetickém průmyslu. Nejprve bylo nutné vyextrahovat modelové vzorky kolagenních produktů a charakterizovat jejich vlastnosti a dále navrhnout optimální podmínky zpracování. Experimenty byly modelovány pomocí Taguchiho designu, 2 faktory na 3 úrovních. Za faktor A bylo zvoleno množství přidaného enzymu (0,10; 0,15 a 0,20 %) a jako faktor B teplota extrakce (55,0; 62,5 a 70,0 °C). Data byla statisticky zpracována a analyzována na hladině významnosti 95 %. Na modelových vzorcích kuřecích kolagenních produktů byla stanovena i) antioxidační aktivita (pomocí DPPH a ABTS); ii) distribuce molekulových hmotností metodou GPC-RID analýzy; iii) funkční skupiny a konfiguraci polypeptidových řetězců související s vlastnostmi na molekulární úrovni s využitím FTIR metody; iv) metodu MALDI vyhodnotit mikrobiologické vlastnosti na mikrobiálních populacích SDA, PCA, TSA a VRBL. Biofyzikální účinnost získaných kolagenních produktů byla ověřována u připravených kosmetických modelových formulací in vivo u souboru dobrovolnic v periorbitální oblasti obličeje. Pomocí neinvazivních diagnostických metod byl monitorován vliv na hydrataci pokožky, fungování kožní bariéry, elasticity a reliéfu pokožky. Výzkum ukázal, že enzymová předúprava výchozí suroviny je environmentálně vhodnou alternativou ke kyselému nebo zásaditému způsobu výroby, který je tradičně používán při výrobě želatin. Kolagenní produkty připravené z drůbežích vedlejších produktů mohou být vhodnou alternativou kolagenních tkání suchozemských zvířat. Výsledky provedených dílčích studií naznačují potenciál pro pokročilé aplikace. Kolagenní hydrolyzát ověřovaný in vivo studií lze hodnotit jako biokompatibilní s pokožkou. Během provedeného experimentu nebyla evidována žádná iritační nebo alergická reakce.
dc.format 62 cs
dc.language.iso cs
dc.publisher Univerzita Tomáše Bati ve Zlíně
dc.rights Bez omezení
dc.subject biotechnologické opracování cs
dc.subject makromolekulární látka cs
dc.subject želatina cs
dc.subject pevnost gelu cs
dc.subject enzymatická hydrolýza cs
dc.subject kuřecí žaludky cs
dc.subject kolagen cs
dc.subject kolagenní hydrolyzát cs
dc.subject viskozita cs
dc.subject inovace cs
dc.subject smart biomaterials cs
dc.subject food waste cs
dc.subject antioxidační aktivita cs
dc.subject funkční skupiny cs
dc.subject mikrobiální populace cs
dc.subject molekulová hmotnost cs
dc.subject kosmetická gelová formulace cs
dc.subject stárnutí cs
dc.subject hydratace cs
dc.subject transepidermální ztráta vody cs
dc.subject elasticita cs
dc.subject drsnost cs
dc.subject biotechnological processing en
dc.subject macromolecular substance en
dc.subject gelatin en
dc.subject gel strength en
dc.subject enzymatic hydrolysis en
dc.subject chicken stomachs en
dc.subject collagen en
dc.subject collagen hydrolyzate en
dc.subject viscosity en
dc.subject innovation en
dc.subject smart biomaterials en
dc.subject food waste en
dc.subject antioxidant activity en
dc.subject functional groups en
dc.subject microbial population en
dc.subject molecular weight en
dc.subject cosmetic gel formulation en
dc.subject aging en
dc.subject hydration en
dc.subject transepidermal water loss en
dc.subject elasticity en
dc.subject roughness en
dc.title Příprava želatin a hydrolyzátů z kuřecího kolagenu a možnosti jejich aplikací
dc.title.alternative Preparation of gelatins and hydrolysates from chicken collagen and possibilities of their applications
dc.type disertační práce cs
dc.contributor.referee Sedláček, Tomáš
dc.contributor.referee Zapletal, David
dc.date.accepted 2024-06-10
dc.description.abstract-translated With the growing consumption of poultry meat in the world, there are opportunities to use chicken stomachs for collagen products. These wastes are generated in slaughterhouses in large quantities and, due to their biological nature, it is necessary to handle them in such a way that they do not pollute the environment. Collagen from poultry stomachs is a promising raw material source for the production of gelatins and hydrolysates. High-quality collagen products can be prepared by a biotechnological method using proteolytic enzymes produced by submerged fermentation of genetically modified microorganisms. Poultry gelatins have a similar amino acid composition to commercial collagens, but different rheological and gel properties. By choosing the appropriate process conditions, such changes can be achieved at the molecular level of collagen, which will make it possible to prepare products with targeted properties for advanced cosmetic, pharmaceutical, medical or food applications. The dissertation deals with the innovative preparation of collagen products from non-traditional raw deals material (chicken stomach) by enzymatic hydrolysis. The literature review evaluates the current state of the problem and the application possibilities of collagen products. Based on the research, the research objectives were set i) to extract gelatins under the chosen process conditions of multi-stage extraction; ii) prepare gelatins with a gel strength of around 150 Bloom; iii) collagen products will be suitable for application in the food and cosmetic industry. First, it was necessary to extract model samples of collagen products and characterize their properties, as well as to propose optimal processing conditions. Experiments were modeled using a Taguchi design, 2 factors at 3 levels. Factor A the amount of enzyme added (0.10; 0.15 and 0.20%) and factor B the extraction temperature (55.0; 62.5 and 70.0 °C). The data were statistically processed and analyzed at a significance level of 95%. On model samples of chicken collagen products, i) antioxidant activity was determined (using DPPH and ABTS); ii) distribution of molecular weights by the GPC-RID analysis method; iii) functional groups and configuration of polypeptide chains related to properties at the molecular level using the FTIR method; iv) the MALDI method to evaluate the microbiological properties of SDA, PCA, TSA and VRBL microbial populations. The biophysical effectiveness of the obtained collagen products was verified in the prepared cosmetic model formulations in vivo in a group of female volunteers in the periorbital area of the face. Using non-invasive diagnostic methods, the effect on skin hydration, the functioning of the skin barrier, elasticity and relief of the skin was monitored. Research has shown that enzyme pretreatment of the starting raw material is an environmentally suitable alternative to the acidic or alkaline production method that is traditionally used in the production of gelatin. Collagen products prepared from poultry by-products may be a suitable alternative to land animal collagen tissues. The results of the sub-studies carried out indicate the potential for advanced applications. Collagen hydrolyzate verified by an in vivo study can be evaluated as biocompatible with the skin. No irritation or allergic reaction was recorded during the experiment.
dc.description.department Ústav inženýrství polymerů
dc.thesis.degree-discipline Technologie makromolekulárních látek cs
dc.thesis.degree-discipline Technology of Macromolecular Compounds en
dc.thesis.degree-grantor Univerzita Tomáše Bati ve Zlíně. Fakulta technologická cs
dc.thesis.degree-grantor Tomas Bata University in Zlín. Faculty of Technology en
dc.thesis.degree-name Ph.D.
dc.thesis.degree-program Chemie a technologie materiálů cs
dc.thesis.degree-program Chemistry and Materials Technology en
dc.identifier.stag 68847
dc.date.submitted 2024-04-04


Files in this item

Files Size Format View Description
prokopova_2024_teze.pdf 4.203Mb PDF View/Open
prokopová_2024_dp.pdf 1.548Mb PDF View/Open None
prokopová_2024_op.zip 1.736Mb application/zip View/Open None
prokopová_2024_vp.pdf 106.5Kb PDF View/Open None

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Find fulltext

Search DSpace


Browse

My Account